Нобелевская премия по химии  1962

Макс Перуц
(1914-2002)
За исследования структуры глобулярных белков
Биография





Английский биохимик Макс Фердинанд Перуц родился в Австрии, в Вене. Он был одним из трех детей Адель (Голдсмит) Перуц и Хьюго Перуца. Родители П., которые происходили из богатых семей текстильных фабрикантов, надеялись, что Макс будет изучать юриспруденцию и займется семейным бизнесом. Однако, когда П. учился в средней школе в Вене, у него возник интерес к химии. В 1932 г. он поступил в Венский университет на отделение неорганической химии, но скоро обнаружил, что этот предмет ему неинтересен, и перешел на отделение органической химии. Именно занимаясь органикой, П. впервые узнал об исследованиях в области рентгеновской кристаллографии, которые тогда проводились в Кембриджском университете. Окончив университетский курс в Вене в 1936 г., он переехал в Кембридж, чтобы работать у знаменитого физика Дж.Д. Бернала в Кавендишской лаборатории.

Метод рентгеновской кристаллографии берет начало в 1912 г., когда Макс фон Лауэ, пропуская пучок рентгеновских лучей через кристалл на фотографическую пластинку, получил картину затемненных пятен. Эта дифракционная картина – название, под которым она теперь известна, – оказывалась различной у разных видов кристаллов. Два года спустя У.Г. Брэгг и У.Л. Брэгг установили, что, поскольку рентгеновские лучи отклоняются атомами кристалла, с помощью математических методов можно обработать результаты дифракционной картины и установить атомную структуру анализируемого вещества.

Отец и сын Брэгги изучали довольно простые кристаллы, такие, как хлорид натрия (соль), которые состоят всего лишь из нескольких видов атомов. Бернала же интересовали значительно более сложные структуры белков, и он надеялся, что исследование с помощью дифракционной картины в конце концов позволит ему понять функцию конкретного белка. В 1937 г., изучив метод дифракции рентгеновских лучей у Бернала и физика Исидора Фанкюхена, П. приступил к исследованию гемоглобина – переносящего кислород глобулярного белка крови.

В 1938 г., вскоре после того, как П. начал работу над гемоглобином, Бернал ушел из Лондонского университета. Годом позже из-за аннексии Австрии нацистами П. лишился финансовой поддержки со стороны родителей. У.Л. Брэгг, который незадолго до этого начал работать в Кембриджском университете, помог ему получить субсидию Фонда Рокфеллера. Благодаря ей П. остался в университете в качестве ассистента-исследователя Брэгга и в 1940 г. получил докторскую степень. В следующем году П. был интернирован в Канаду как подданный враждебного государства. Тем не менее его интерес к кристаллическим свойствам ледников привел к тому, что в 1943 г. он был назначен сотрудником секретного проекта союзников, в рамках которого он под руководством лорда Льюиса Маунтбэттена исследовал возможности использования ледяных полей в качестве аэродромов. Этот проект, однако, никогда не был осуществлен.

После войны П. получил стипендию на проведение исследований от «Империал кемикл индастриз» и вернулся к изучению гемоглобина в Кавендишской лаборатории. Через два года, когда срок выплаты стипендии окончился, он был назначен руководителем группы молекулярной биологии в Кембриджском университете, созданной в 1947 г. Медицинским научно-исследовательским советом. Первоначально его единственным коллегой был Джон К. Кендрю, который тогда готовил докторскую диссертацию и занимался исследованием путем рентгеновского излучения миоглобина – вещества, запасающего кислород в мышцах животных и человека. Когда штат группы молекулярной биологии с приходом Фрэнсиса Крика в 1949 г. и Джеймса Д. Уотсона в 1951 г. увеличился, П. и его коллеги занялись поисками упорядоченности в структуре белковых молекул. Если бы они смогли установить, что такая упорядоченность действительно существует, стало бы возможным расшифровать структуру кристаллического белка, построив его модель методом проб и ошибок.

Эту проблему П. решил только в 1953 г., применив в качестве основного метода рентгеновскую кристаллографию, известную как метод изоморфного замещения. При этом методе атом тяжелого металла, такого, как ртуть, вводится в молекулу кристаллического белка присоединением его к конкретному атому. Атомы тяжелого металла вызывают большее отклонение рентгеновских лучей, и, следовательно, получается иная дифракционная картина. Сравнивая эти две картины, можно установить местоположение специфических атомов и, таким образом, извлечь важную информацию о структуре кристалла.

К 1956 г. П. получил полдюжины видов молекул гемоглобина, в каждой из которых атом тяжелого металла находится в разных местах. За четыре последующих года ученый собрал тысячи фотографических пластинок и обработал полученные на них результаты с помощью компьютеров, а в 1960 г. предложил модель трехмерной структуры гемоглобина. Результаты его исследований были опубликованы в феврале того же года в английском журнале «Природа» («Nature») вместе с открытиями Кендрю, которые касались молекулы миоглобина.

В 1962 г. П. и Кендрю была присуждена Нобелевская премия по химии «за исследования структуры глобулярных белков». «В результате вклада П. и Кендрю, – сказал Гуннар Хагг в своей вступительной речи от имени Шведской королевской академии наук, – появляется возможность видеть принципы, лежащие в основе строения глобулярных белков». Это достижение, продолжал он, «означает большой шаг вперед в понимании жизненных процессов». В своей Нобелевской лекции П. подчеркнул, что «открытие заметного структурного изменения, которым сопровождается реакция гемоглобина с кислородом, дает основание предположить, что могут существовать другие ферменты, изменяющие свою структуру при присоединении своего субстрата, и это, возможно, представляет собой важный фактор в определенном ферментативном катализе».

После получения Нобелевской премии П. продолжал заниматься исследованием глобулярных белков. Усовершенствовав созданную им модель молекулы гемоглобина, он сумел показать, каким образом функционирует эта структура, перенося кислород в крови. Несмотря на то что П. ушел в отставку с поста руководителя лаборатории молекулярной биологии (бывшей группы молекулярной биологии) в 1979 г., он продолжает активно заниматься изучением гемоглобина.

В 1942 г. П. женился на Гизеле Кларе Пейзер, которая работала фотографом медицинской службы. У супругов есть сын и дочь. В свое время заядлый лыжник и альпинист, П. описывал свой интерес к ледникам «главным образом как предлог для работы в горах». П., о котором отзываются как о человеке застенчивом и робком, среди своих коллег зарекомендовал себя чрезвычайно настойчивым исследователем.

П. служил консультантом в британском министерстве обороны, с 1963 по 1969 г. был председателем Европейской организации молекулярной биологии, а в 1974...1979 гг. – профессором физиологии Королевского института в Лондоне. Он награжден Королевской медалью (1971) и медалью Копли (1979) Лондонского королевского общества. Ученый – иностранный член Французской академии наук и американской Национальной академии наук. Ему присуждены почетные степени университетов Эдинбурга, Нориджа, Зальцбурга и Вены.


Проект жилого многоэтажного дома
Типовые проекты. База готовых проектов коттеджей из дерева и кирпича
egproekt.ru
Здесь
Большой выбор фабричных меховых шарфов и палантинов с гарантией качества
fashionfur.ru